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本文標題："通過含有多孔顆粒的層析柱(固定相)分析顯微鏡"
新聞來源：未知 發布時間：2017-3-11 22:02:20 本站主頁地址：http://www.pzfczx.com
通過含有多孔顆粒的層析柱(固定相)分析顯微鏡
幾種測定結合膜蛋白(即區別于整合膜蛋白的外圍膜蛋白)性質
的方法。盡管大多數整合膜蛋白經疏水多肽片段與膜結合，但是一
個亞單位也可通過糖基化的磷脂酰肌醇(GPI)基團固定于膜上。本
單元介紹的檢測通過GPI基團與膜結合的方法，是基于磷脂酰肌醇
磷脂酶C(PI—PI℃)水解GPI基團而設計的。通過GPI固定的蛋白質
和一些跨膜蛋白質具有不被某些非離子型去垢劑如Triton X-100增
溶的抗性，可能是由于這些蛋白質與質膜上的鞘糖脂和膽固醇富含
域結合的緣故。這些結構域有時存在于被稱為質膜穴樣凹陷內部。
本單元為使用如辛基配糖化合物或CHAPS等去垢劑使不溶于Triton
的質膜蛋白的溶解提供實驗方案，也包括穴樣膜結構域的分離程序
。
天然狀態蛋白質的大小可根據其流體動力學參數，如沉降系數
和Stokes半徑來計算。許多情況下，通過這些參數可計算出天然蛋
白質或蛋白質復合物的分子質量。常用作測定蛋白質相對分子質量
的方法：蔗糖梯度沉降速率分析法。該方法將蛋白質經梯度分離后
洗脫成各組分，通過測定固有行為或聚丙烯酰胺凝膠電泳結合免疫
吸附或免疫沉淀來研究。
除沉淀速率分析外，另一個估計天然狀態下細胞蛋白質分子質
量的常用方法是體積排阻色譜法。該種方法在洗脫過程中，蛋白質
溶液(流動相)通過含有多孔顆粒的層析柱(固定相)時，較大的蛋白
質不能進入顆粒內部而沿顆粒間隙最先流出柱外，而小分子蛋白質
進入顆粒內部多孔網狀結構，以致最后流出柱外，從而使樣品中分
子大小不同的蛋白質得到分離，并可與已知分子質量的標準蛋白質
的比較測定蛋白質的相對分子質量。
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