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小分子或大分子的一部分結合到蛋白質的結合部位可能使蛋白
質形狀發生微小變化,因為這種結合往往會改變決定蛋白質形狀
的弱作用的強度,形狀改變有兩個主要功能,首先,酶的形狀改
變能使活性部位更好地與酶所作用的底物分子接觸,酶的這種性
質稱為誘導契合,其次通過調整形狀,分子的生物活性可得到調
節,如果酶具有兩個結合部位,調節分子結合到一個部位上,從
而影響活性部位,促進或者阻礙與活性部位的結合。
研究蛋白質的幾種方法
研究蛋白質分子結構所用的許多方法都是復雜的物理化學技術
,例如X射線衍射、圓二色性、核磁共振和熒光色譜,
蛋白質的變性
如同核酸一樣,通過接觸消除氫鍵和水性相互作用的試劑,以
用如高溫等因素的破壞作用,蛋白質能夠變性,當蛋白質含二硫
鍵時,在去除變性劑后,往往會迅速發生完全的復性,因此通常
將破壞二硫鍵的試劑如硫乙醇加入到變性混合物中。
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